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Les protéines de sérum ou protéines de lactosérum restent solubles après ajout de présure ou lorsque le pH du lait est abaissé à 4.6. Elles se retrouvent dans le lactosérum d’où leurs appellations : protéines solubles, sériques ou lactosériques. Elles regroupent la β-lactoglobuline, l’α-lactalbumine, la sérumalbumine et des immunoglobulines. La β-lactoglobuline est quantitativement la plus importante protéine sérique.
De par leur teneur élevée en acides aminés essentiels tels la lysine, la méthionine et le tryptophane, les protéines de sérum ont une valeur nutritionnelle supérieure aux caséines et aux autres protéines alimentaires.
Du fait de leur structure plus compacte, les protéines sériques sont plus sensibles à la chaleur que les caséines. La dénaturation thermique de la β-lactoglobuline associée à la dégradation du lactose est responsable du goût de cuit du lait chauffé (réaction de Maillard).
Lors du chauffage du lait, la β-lactoglobuline peut également former un complexe avec la caséine κ située à la surface des micelles et retarder la coagulation du lait lors de la fabrication fromagère.
Les protéines existent en faible quantité dans le sérum. En effet, elles ne représentent qu’environ 13% de la matière sèche du sérum. L’extraction de ces protéines présente un très grand intérêt car elles possèdent une grande valeur nutritive qui est particulièrement appréciée dans le domaine de la diététique. De plus, elles possèdent d’excellentes propriétés fonctionnelles qui ont un grand nombre de rôles spécifiques dans la texture des préparations alimentaires.
